Miedź jest mikroelementem, który dzięki swoim zdolnościom oksydoredukcyjnym wbudowany jest w centrum aktywne wielu białek enzymatycznych biorących udział w podstawowych procesach metabolicznych, takich jak oddychanie komórkowe, synteza neurotransmiterów, detoksykacja wolnych rodników, metabolizm żelaza czy formowanie tkanek łącznych. Jednak nadmiar miedzi w komórce jest bardzo toksyczny, dlatego procesy związane z pobieraniem tego pierwiastka są kontrolowane przez białka błonowe należące do rodziny CTR. Białko CTR1 wykazujące wysokie powinowactwo do jednowartościowych jonów miedzi (Cu+) jest głównym błonowym transporterem uczestniczącym w pobieraniu kationów Cu+ przez komórkę. CTR1 w formie aktywnej przyjmuje postać homo-trimeru przechodzącego przez błonę komórkową i formuje kanał dla transportu jonów Cu+. Ekspresję tego białka stwierdzono we wszystkich rodzajach tkanek i narządów, jednak poziom tej ekspresji i wewnątrzkomórkowa lokalizacja CTR1 zależą od stężenia jonów miedzi. Białko to jest niezbędne dla prawidłowego rozwoju organizmu w okresie prenatalnym, jak również uczestniczy w regulacji metabolizmu miedzi w trakcie życia postnatalnego. CTR2 jest kolejnym transbłonowym białkiem uczestniczącym w komórkowym transporcie miedzi, ale w przeciwieństwie do CTR1 zlokalizowane jest głównie w obrębie cytoplazmy, gdzie wbudowane jest w błony pęcherzyków, lizosomów i endosomów. Białko to uczestniczy w uwalnianiu miedzi zlokalizowanej w strukturach pęcherzykowych a pochodzącej z rozpadu białek miedziozależnych w komórce. Obydwa białka CTR1 i CTR2 pełnią kluczową rolę w komórkowym transporcie leków antynowotworowych zawierających jony platyny.