Trójpeptydylpeptydaza II jest wielką proteazą cytoplazmatyczną o złożonej strukturze, która odcina trójpeptydy od wolnego końca aminowego oligopeptydów, ma również pewną aktywność endoproteolityczną. TPPII występuje w komórkach wszystkich zbadanych organizmów eukariotycznych. Jej struktura jest wiernie zachowana ewolucyjnie. Uczestniczy wraz z proteasomem i innymi peptydazami cytoplazmatycznymi w procesach degradacji białek, jednak specyficzne substraty TPPII i sposób regulowania jej aktywności nie są jeszcze do końca poznane. Zarówno nadekspresja TPPII jest szkodliwa dla komórki, jak i zahamowanie transkrypcji genów TPPII. W pierwszym przypadku dochodzi do zaburzeń w kontroli cyklu komórkowego, co sprzyja transformacji nowotworowej, w drugim przypadku komórki dzielą się wolniej i mają defekty kariokinezy. TPPII pełni w różnych tkankach specyficzne funkcje uczestnicząc w procesach lipogenezy, kacheksji, transmisji neuronalnej, prezentacji antygenów i onkogenezie.