Kompleks sygnalny COP9 (CONSTITUTIVE PHOTOMORPHOGENIC 9) określany coraz częściej skrótem CSN (ang. COP9 signalosome) jest wielopodjednostkowym kompleksem jądrowym występującym powszechnie u Eukariotów. Wyniki wielu różnorodnych badań wykazały udział CSN w szerokim spektrum procesów życiowych, takich jak fotomorfogeneza, regulacja cyklu komórkowego czy różnicowanie komórek. Coraz częściej kompleks sygnalny COP9 wiązany jest z kontrolą, zależnej od ubikwityny, degradacji białek. Wnioski takie formułuje się na podstawie współdziałania tego kompleksu z trzema ligazami ubikwitynowymi: SCF (SKP1, Cullin/CDC53, F-BOX), MDM2 (MURINE DUBLE MINUTE 2), COP1 (CONSTITUTIVE PHOTOMORPHOGENIC 1). Opisanymi dodatkowo przejawami aktywności CSN są fosforylacja białek (choć nie bezpośrednio) oraz odłączanie białka NEDD8 (NEURAL PRECURSOR CELL-EXPRESSED DEVELOPMENTALLY DOWN-REGULATED 8) (denedylacja), które to procesy mogą wpływać na stabilność białek współdziałających z kompleksem CSN. Dodatkowo postuluje się jego udział w transporcie ubikwitynowanych białek z jądra do cytoplazmy i kierowaniu ich do degradacji w proteasomie 26S. CSN tworzy osiem podjednostek, z których dwie zawierają domenę MPN (Mpr1, Pad1p, N-koniec), a pozostałe domenę PCI (Proteasom, Cop9, eIF3). Ta ostatnia jest także elementem charakterystycznym dla dwóch innych wielopodjednostkowych białek, takich jak proteasom 26S i czynnik inicjacji translacji eIF3. Fakt ten, jak również inne opisane w artykule spostrzeżenia, sugerują współdziałanie tych trzech kompleksów w wielopoziomowej kontroli stabilności białek.