Metaloproteazy stanowią grupę co najmniej 25 zależnych od Zn2+ egzopeptydaz, których podstawową funkcją jest modulowanie środowiska zewnątrzkomórkowego przez proteolizę białkowych składników macierzy zewnątrzkomórkowej, receptorów błonowych i cytokin. Enzymy te syntetyzowane są w komórkach i w formie prekursorów uwalniane do przestrzeni zewnątrzkomórkowej, gdzie ulegają aktywacji przez proteolityczne cięcie w rejonie propeptydu. Metaloproteazy są bardzo precyzyjnie regulowane na poziomie transkrypcji i translacji oraz przez specyficzne tkankowe inhibitory (tissue inhibitors of metalloproteinases; TIMPs). W warunkach fizjologicznych metaloproteazy regulują procesy związane z rozwojem oraz zapewniają homeostazę organizmu. Nadmierna aktywacja proteolizy zewnątrzkomórkowej obserwowana jest w szeregu ostrych i przewlekłych procesów patologicznych (ischemia, stwardnienie rozsiane, nowotwory). Poznanie mechanizmów regulujących aktywność metaloproteaz oraz ich interakcji ze specyficznymi inhibitorami, modulatorami i substratami może mieć nie tylko znaczenie poznawcze, ale także potencjalne znaczenie praktyczne dla opracowania postępowania terapeutycznego w niektórych stanach patologicznych.