Oreksyna A oraz oreksyna B są nowoodkrytymi neuropeptydami o plejotropowym działaniu w ośrodkowym układzie nerwowym ssaków. Łączą się z receptorami oreksynowymi: 1 i 2, które należą do rodziny receptorów metabotropowych związanych z białkiem G. Neurony oreksynergiczne można odnaleźć w okolicy bocznego podwzgórza (ang. lateral hypothalamic area) i zarówno położenie tych neuronów jak i sama struktura aminokwasowa oreksyn są bardzo konserwatywne w obrębie wielu gatunków kręgowców. Układ oreksynergiczny, rozlegle unerwiający prawie cały mózg, jest uważany za nadrzędny układ niespecyficzny mózgowia, a jego podstawową funkcją jest wzbudzenie (ang. arousal) wielu struktur ośrodkowego układu nerwowego ssaków. Molekularny mechanizm działania oreksyn różni się w zależności od struktury docelowej, a ich efektem neurofizjologicznym jest depolaryzacja lub zwiększenie pobudliwości komórki docelowej. Główną ścieżką sygnalizacji wewnątrzkomórkowej aktywowaną przez oreksyny jest szlak: białko G – fosfolipaza C – kinaza białkowa C. Efektem jego aktywacji jest wpływ na wiele kanałów jonowych w błonie komórkowej, takich jak: kanały potasowe (w tym kanały prostownicze zależne od białka G), kanały wapniowe zależne od napięcia, wymiennik sodowo-wapniowy, czy niespecyficzne kanały kationowe, w tym kanały z rodziny TRP oraz kanały jonowe aktywowane hyperpolaryzacją i bramkowane cyklicznymi nukleotydami.