C-końcowe sekwencje aminokwasowe, homologiczne do C-końców łańcuchów fibrynogenu, łącznie z tymi łańcuchami zebrane zostały w rodzinę domen FRED. Domeny FRED zaangażowane są w interakcje między białkami, np. w fibrynogenie i angiopoetynach, lub wiążą się z węglowodanami, np. w fikolinach ssaków. Domena FRED rozpowszechniła się w wymienionych białkach na skutek duplikacji i tasowania egzonów w przebiegu ewolucji zwierząt wielokomórkowych. W DNA człowieka znajduje się 24 genów, w których kodowana jest sekwencja charakterystyczna dla domeny FRED. Funkcje produktów niektórych z 24 genów, nadal nie są znane. Przebadane białka, mające domenę FRED, spełniają zróżnicowane role w organizmie. Fibrynogen odpowiada za krzepnięcie krwi, angiopoetyny regulują tworzenie nowych naczyń krwionośnych, fibroleukina i fikoliny odgrywają rolę w odpowiedzi immunologicznej, a tenascyny pośredniczą w interakcjach pomiędzy komórkami i macierzą zewnątrzkomórkową. Tym co większość z nich łączy, poza wspólną C-końcową domeną FRED, jest udział w różnicowaniu i migracji komórek nowotworowych. Wiele białek FRED może stać się potencjalnym znacznikiem w diagnostyce nowotworów. Nie można
również wykluczyć możliwości zastosowania tych białek w terapii przeciwnowotworowej.