U podłoża dużej grupy dystrofii mięśniowych leżą zaburzenia potranslacyjnej modyfikacji a-dystroglikanu, polegającej na unikalnym rodzaju glikozylacji. Schorzenia te określa się mianem dystroglikanopatii. Nawet do 50% glikanów w mucynopodobnym regionie a-dystroglikanu stanowią oligosacharydy, w których do seryny lub treoniny polipeptydu przyłączona jest mannoza wiązaniem O-glikozydowym. Elongacja glikanu obejmuje przyłączenie N-acetyloglukozoaminy, galaktozy, kwasu sjalowego i opcjonalnie fukozy. Wydaje się, że dla prawidłowego działania dystroglikanu mannoza dodatkowo musi być fosforylowana.

Dla integralności komórki mięśnia niezbędna jest znaczna liczba białek, a genetycznie uwarunkowane zaburzenia ich syntezy prowadzą do dystrofii mięśniowych, chorób związanych z postępującym zwyrodnieniem mięśni szkieletowych, prowadzącym do niepełnosprawności. Niekiedy dochodzi także do uszkodzenia mięśni oddechowych, co może być przyczyną przedwczesnej śmierci. Współdziałanie białek umiejscowionych wewnątrz komórki z rezydującymi w sarkolemmie i błonie podstawnej zapewnia prawidłowe połączenie i komunikację komórki mięśniowej z jej zewnętrznym środowiskiem.