Białko aktywujące fibroblasty a (FAPa) nazywane także seprazą zaliczane jest do typu II integralnych białek błonowych. FAPa/sepraza zakotwiczona w błonie komórkowej wykazuje aktywność peptydazy serynowej i aktywność żelatynolityczną. FAPa należy do podrodziny S9B postprolilowych aminopeptydaz dipeptylowych (dipeptylopeptydaz postprolilowych) peptydaz serynowych. Do podrodziny tej oprócz FAPa/seprazy należy także dipeptylopeptydaza IV (DPPIV). Aktywne FAPa jest homodimerem o masie cząsteczkowej 170 kDa, w skład którego wchodzą dwie podjednostki każda o masie cząsteczkowej 97 kDa. FAPa może także tworzyć heteromeryczny aktywny kompleks enzymatyczny z DPPIV. Oba kompleksy enzymatyczne mogą brać udział w proteolizie składników macierzy pozakomórkowej (ECM). Oprócz zdolności do enzymatycznej degradacji niektórych komponentów macierzy pozakomórkowej, FAPa kontroluje wzrost fibroblastów i interakcje pomiędzy nabłonkiem a mezenchymą podczas embriogenezy, a także procesy naprawy tkanek i kancerogenezy. Białko to jest indukowalnym antygenem ulegającym selektywnej ekspresji na aktywowanych fibroblastach podczas procesów gojenia tkanek, swoistych dla nowotworów fibroblastach (CAFs), podczas tworzenia przerzutów raków nabłonkowych oraz na komórkach niektórych nowotworów złośliwych. Proces gojenia tkanek i kancerogenezy wykazują pewne podobieństwa. Wiele czynników wzrostu, cytokin i proteaz, które produkowane są przez komórki nowotworowe podczas transformacji i progresji nowotworów, bierze udział w procesach gojenia i włóknienia tkanek. FAPa jest markerem miofibroblastów obecnych zarówno podczas gojenia tkanek, procesów włóknienia czy procesu nowotworzenia. Nadekspresja FAPa jest także charakterystyczna dla keloidów (bliznowców), łagodnych rozrostów nowotworowych tkanki łącznej, będących konsekwencją nieprawidłowego procesu gojenia.