Ubikwitynacja jest post-translacyjną modyfikacją białek, która odgrywa istotną rolę w regulacji licznych procesów komórkowych. Zaburzenia w tym mechanizmie kontrolnym są związane z wieloma chorobami, w tym nowotworowymi, neurodegeneracyjnymi, metabolicznymi, atrofiami mięśniowymi, czy infekcjami wirusowymi. W procesie tym jedno z kluczowych białek regulatorowych – ubikwityna (Ub) pełni rolę markera znakującego białka o nieprawidłowej strukturze lub nieprawidłowo funkcjonujące, ukierunkowując je na proces degradacji w proteasomie. Co więcej, przyłączenie ubikwityny do substratów białkowych umożliwia także pełnienie innych ważnych funkcji w komórce. Dziś wiadomo, że ubikwitynacja określonego białka może wpływać na jego lokalizację w strukturach wewnątrzkomórkowych oraz na oddziaływania tego białka z innymi białkami lub regulację jego aktywności. W celu kontroli aktywności danego białka, jego interakcji z innymi białkami, lokalizacji, czy degradacji ubikwityna koduje złożone sygnały molekularne. Pomaga jej w tym rozbudowana sieć strukturalnie powiązanych ze sobą enzymów aktywujących ubikwitynę (E1), koniugujących ubikwitynę (E2) oraz ligaz ubikwityny (E3). Enzymy te mają zdolność do regulacji aktywności i funkcji innych białek poprzez wzajemne oddziaływania. Badania nad procesem ubikwitynacji są istotne, nie tylko w celu lepszego zrozumienia mechanizmów molekularnych i komórkowych, ale z punktu widzenia powstawania nowych leków celowanych w poszczególne komponenty systemu ubikwityna-proteasom. Niniejszy artykuł przedstawia aktualny stan wiedzy na temat procesu ubikwitynacji, ze szczególnym uwzględnieniem różnorodnych funkcji, jakie proces ten może pełnić w komórce.